NR AUWH

AU Ulrih,N.P.; Skrt,M.; Veranic,P.; Galvani,V.; Vranac,T.; Curin Serbec,V.

TI Oligomeric forms of peptide fragment PrP(214-226) in solution are preferentially recognized by PrPsc-specific antibody

QU Biochemical and Biophysical Research Communications 2006 Jun 16; 344(4): 1320-6

PT journal article

AB A specific monoclonal antibody (mAb) V5B2 that discriminates between brain tissue of Creutzfeldt-Jakob disease patients and that from normal controls without proteinase K digestion has been prepared using a 13-residue synthetic peptide P1 from the primary structure of human PrP. In the light of the specific interaction between mAb V5B2 and the pathological isoform of PrP (PrPsc), we investigated the solution behavior of antigen P1 and its interactions with mAb V5B2. Our results show that V5B2 recognizes epitope P1 in dimeric/oligomeric forms in solution and in the fibril-like aggregates, as well as in PrPsc aggregates, and demonstrate that the specific epitope is present in all of these forms, but not in PrPc.

IN Die Autoren berichten über einen monoklonalen Antikörper, der ohne vorherige Behandlung eines Hirnhomogenates mit der Proteinase K spezifisch PrPsc und nicht PrPc erkennt. Hergestellt haben sie ihn durch Immunisierung mit einem nur 13 Aminosäuren langen Peptid, welches von der Sequenz 214-226 der c-terminalen Alphahelix C des menschlichen Prionproteins abgeleitet wurde und in wässriger Lösung langsam Dimere und verschiedene Oligomere bildete. Die entsprechenden Aminosäuren bilden beim PrPsc ein in Dimeren, Oligomeren und Fibrillen exponiert, nicht jedoch beim PrPc.

MH Antibodies, Monoclonal/*immunology; Creutzfeldt-Jakob Syndrome/*diagnosis; Dimerization; Humans; Hydrogen-Ion Concentration; Immunodominant Epitopes/analysis/chemistry/immunology; Peptide Fragments/*analysis/chemistry/*immunology; PrPsc Proteins/*analysis/chemistry/*immunology; Prions/*analysis/chemistry/*immunology; Protein Isoforms/analysis/chemistry/immunology; Research Support, Non-U.S. Gov't; Solutions/chemistry; Temperature

AD Department of Food Science and Technology, Biotechnical Faculty, University of Ljubljana, Jamnikarjeva 101, 1000 Ljubljana, Slovenia. natasa.poklar@bf.uni-lj.si

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ZF kritische Zusammenfassung von Roland Heynkes

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