NR AODT
AU Bessen,R.A.; Kocisko,D.A.; Raymond,G.J.; Marsh,R.F.; Lansbury,P.T.Jr.; Caughey,B.W.
TI Strain-specific cell-free formation of the prion protein
QU Journal of Cellular Biochemistry 1995; 1995(S21B): 101
PT Meeting Abstract
IN Im Reagenzglas wurden methioninmarkierte, normale zelluläre Prionproteine aus Hamstern in Anwesenheit von proteaseresistentem Nerzprionprotein proteaseresistent. Dabei wurden Gehirnhomogenate von Nerzen verwendet, die entweder mit dem Erregerstamm HY, oder mit dem Stamm DY infiziert waren. Die Prionproteine dieser Stämme lassen sich aufgrund unterschiedlicher Proteinase-K-Resistenzen unterscheiden. Nach der Protease-Behandlung hing die Größe der proteaseresistent gewordenen Hamsterprionproteine davon ab, durch welches infektiöse Nerzgehirnhomogenat sie umgeformt worden waren. Die umgewandelten Hamsterprionproteine verhielten sich jeweils so wie die Prionproteine des infektiösen Materials. Die Form des proteaseresistenten Prionproteins hängt also auch von der Form des katalysierenden Prionproteins ab. Dies bietet eine Erklärung für die Tatsache, dass offenbar 2 Erregerstämme durch eine Nerzpopulation passagiert werden können. Sehr interessant ist aber auch, dass offenbar Nerzprionproteine ihre spezifischen Konformationen auf Hamsterprionproteine übertragen können.
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SP englisch
AD R.A. Bessen, Niaid, Rocky Mt. Labs, Persistent Viral Dis. Lab., Hamilton, MT 59840 USA
OR Prion-Krankheiten 1
ZF kritische Zusammenfassung von Roland Heynkes