Der Mechanismus des Rinderwahnsinns und seine Bedeutung für die moderne Medizin

(leicht angepaßte Form des Artikels: Rinderwahnsinn - Durch die moderne Medizin erst gefährlich, Therapiewoche vom Mai 1995; 45(15): 886-92)

letzte Revision, Aachen, den 6.6.97

Gliederung

Zusammenfassung
Abstract
Eine rätselhaft erscheinende Gruppe von Krankheiten
Wissenschaftliche Hinweise auf den Wahnsinns-Erreger
Viren können bei Prion-Krankheiten keine wesentliche Rolle spielen
Prionproteine scheinen BSE wie Kristallisationskeime zu übertragen
Das Kristallisationsmodell erklärt die Rätsel der Prionkrankheiten
Es gibt Möglichkeiten zum Schutz gegen die Prion-Krankheiten
Literaturliste

Zusammenfassung

Eine Verknüpfung publizierter Fakten beweist, daß die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit sich ohne Beteiligung von Viren entwickeln und infektiös sein kann. Diese und andere Prion-Krankheiten entstehen höchst wahrscheinlich als Folge der Deformation von Prionproteinen durch Mutationen oder bereits umgeformte Prionproteine. Erst relativ große Mengen des infektiösen Agens machen eine Infektion letal. Nicht tödlich mit BSE Infizierte können jedoch die Infektiosität anreichern und Empfänger ihres Blutes oder ihrer Organe töten.

Abstract

A combination of published results proves, that the Creutzfeldt Jakob disease can develop and be infectious without a virus. CJD seems to be caused by a refolding of prion proteins. This conformational change can be initiated by mutations or by the action of already deformed prion proteins. Large amounts of infectious agent are necessary to make infections lethal. But blood or organs from nonlethal scrapie infected man can cause deadly infections in recipients, completely overcoming the species barrier.

Eine rätselhaft erscheinende Gruppe von Krankheiten

Die von fatalen Fehleinschätzungen geprägte Diskussion über die Rinderseuche BSE rückte eine kleine Gruppe von Krankheiten mit einzigartigen Eigenschaften in das Bewußtsein vieler Menschen. Neben dem Rinderwahnsinn gehören dazu die heute meistens Scrapie genannte Traberkrankheit von Schaf und Ziege, die chronische Auszehrung bei Hirschen, sowie die übertragbare Nerz-Enzephalopathie [10, 105]. Dazu kommen die Krankheiten Kuru, Creutzfeldt-Jakob-Krankheit, Gerstmann-Sträussler-Scheinker-Syndrom und fatale familiäre Schlaflosigkeit [46], an denen jährlich etwa einer von einer Million Menschen stirbt [51,63].

Die Gehirne der Opfer werden wie Schwämme durchlöchert und enthalten charakteristische Ablagerungen, die Prione genannt werden [82,84]. Seltsamerweise scheinen diese Prionen oft nach heftigen Krankheitsverläufen kleiner, als nach schleichenden zu sein [60]. Bei langlebigen Tierarten und Menschen sind die Jahre bis Jahrzehnte dauernden symptomfreien Inkubationszeiten extrem lang [36,39,67] und variabel [13,67], während die meistens bereits nach wenigen Monaten mit dem Tode endenden Krankheitsphasen mit erkennbaren Beeinträchtigungen vergleichsweise sehr kurz sind [13,36,67]. Merkwürdigerweise reagiert das Immunsystem kaum auf diese Krankheiten [73,105].

Die menschlichen Krankheitsformen sind als dominante Erbkrankheiten bekannt [40,46,51,67], weil nur ein Elternteil krank sein muß, um sie auf einen Teil der Kinder zu übertragen [40]. Die Symptome treten aber nicht oder erst viel später auf, wenn nicht gleichzeitig mindestens zwei erbliche Faktoren den Ausbruch dieser Krankheiten fördern [4,14,32,78,101].

Erstaunlicherweise sind diese Erbkrankheiten hochgradig infektiös [13,44] und die Krankheitsüberträger stabiler [16,17,18,44] als alle anderen bekannten Erreger. Sie können durch medizinische Geräte [14,44], Bluttransfusionen [69,96] und Organtransplantationen [14,65] übertragen werden, oder durch Medikamente [14,39], Nahrungsmittel [70,89] und Kosmetika, die aus infektiösen Menschen oder Tieren hergestellt wurden. Scrapie wird auch durch gemeinsame Weidehaltung übertragen [33]. Da sich die Plazenta, die Nabelschnur, sowie die Muttermilch einer Creutzfeldt-Jakob-Patientin als infektiös erwiesen [96], dürften Prion-Krankheiten von infizierten Müttern auch auf einen Teil ihrer Kinder übertragen werden. Entsprechendes wurde bei Schafen statistisch belegt [33].

Ein vollständiges Abtöten der Erreger ist mit den heute üblichen chemischen oder physikalischen Desinfektions- und Sterilisationsverfahren wie Ultraschallbädern [8] oder Bestrahlung mit hartem UV-Licht [3,9] nicht möglich. Selbst in phenolgesättigtem Formalin [17], durch 2 Stunden in 2 M Natronlauge [98], nach 1 Stunde in 134°C heißem Wasserdampf [98] oder bei 360°C [18] trockener Hitze ist die Infektiosität nicht sicher beseitigt. Deshalb wurde die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit sogar schon durch mehrfach sorgfältig sterilisierte ins Gehirn gestochene EEG-Elektroden übertragen [14,44]. Die Inkubationszeiten werden durch den Typ des Erregers [15,47,70], durch die genetische Ausstattung der Infizierten [47,80,100,101] sowie durch die Anzahl der übertragenen Erreger [83,86] bestimmt.

Diese erstaunlichen Krankheiten werden zudem ähnlich wie die Tollwut relativ leicht von Mensch, Rind oder Schaf auf viele andere Tierarten übertragen [15,19,51,70,89]. Infiziertes Futter löste bereits Massensterben in Nerzfarmen [70] aus und tötete verschiedene Zootiere [59,106] sowie englische Hauskatzen [22,107]. Durch die Injektion infizierter Gehirne von Mäusen [45], Nerzen [70], Schafen [6] und Rindern [6] wurden auch Affen infiziert. Weil jedoch in den letzten 200 Jahren keine Infektion von Menschen durch Scrapie beobachtet wurde, bezeichnen zahlreiche Wissenschaftler und Politiker die Übertragbarkeit von Scrapie und BSE auf Menschen als äußerst unwahrscheinlich [1]. Eine sorgfältige Erörterung des aktuellen Standes der Forschung wird diese leichtfertige Schlußfolgerung widerlegen.

Zu klären ist außerdem die praxisrelevante Frage, warum anscheinend keine Schweine und fast nur englische Rinder erkranken.

Wissenschaftliche Hinweise auf den Wahnsinns-Erreger

Trotz großer Anstrengungen gelang es nicht, Bakterien oder Viren als Krankheitserreger der Prion-Krankheiten zu identifizieren [2,74,77]. Statt dessen fiel als Hauptbestandteil der Prione ein kleines Eiweißmolekül auf, das Prionprotein genannt wurde [84]. Dabei handelt es sich um die veränderte Form eines Membranproteins, welches normalerweise auf den Oberflächen von Nervenzellen [12,38,52], weißen Blutkörperchen [40], Fibroblasten [40], insulinproduzierenden [5,71] und einigen anderen Zellarten in Gehirn [12,66], Augen [12,52], Herz [12,52], Lunge [12], Darm [52], Milz [71], Thymus [71], Lymphknoten [71] und Blutgefäßen [12] sitzt. Seine einzige bekannte Funktion ist eine Beteiligung an der Dämpfung von Nervenimpulsen [27,52,91].

Alle bisher untersuchten Familien mit einer erblichen Veranlagung für die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit, das Gerstmann-Sträussler-Syndrom oder die fatale familiäre Schlaflosigkeit zeichneten sich durch Mutationen im Prionproteingen aus [46,60]. Dieses befindet sich beim Menschen auf dem Chromosom 20 [46], welches in allen Körperzellen in zwei gleich aktiven Versionen vorliegt. Auch völlig vor Infektionen geschützte Labormäuse mit künstlich eingeführten Prionproteinmutationen entwickeln infektiöse Krankheiten, die nicht von den durch Scrapie-Infektionen hervorgerufenen zu unterscheiden sind [53,55]. Mutationen im Prionproteingen beeinflussen sogar das Krankheitsbild [10,15,29]. Mäuse, die zu viel normales Prionprotein produzieren, werden auch ohne Infektion mit erhöhter Wahrscheinlichkeit im Alter krank [102].

Auch bei Studien über genetische Einflüsse auf die Dauer der Inkubationszeit bei Mäusen [88,103,104] und Schafen [49,57] stieß man auf das Gen für das Prionprotein. Die Inkubationszeit ist um so länger, je schlechter die körpereigenen und das infizierende Prionprotein zueinander passen [19,80,92]. Sie ist umso kürzer, je mehr gut und je weniger schlecht zu den infizierenden Prionproteinen passende körpereigene Prionproteine im infizierten Organismus zur Verfügung stehen [23,68,99]. Sie wird außerdem erheblich verlängert, wenn sich die auf jeder Zelle gleich häufigen, von der Mutter und vom Vater ererbten Prionproteine unterscheiden [14,32,35, 78,101]. Anscheinend verkürzen bestimmte Varianten des Prionproteins grundsätzlich die Inkubationszeit [28,101]. Gentechnisch manipulierte Mäuse ohne eigene Prionproteine [21,68, 99] können überhaupt nicht infiziert werden [23,68,100].

Bei erbkranken Patienten mit normalen und mutierten Prionproteinen wurden in den Prionen nur die mutierten Prionproteine gefunden [61,93] und bei Tieren mit zwei verschiedenen Prionproteintypen befand sich in den Prionen fast nur der dem infizierenden Prionprotein entsprechende Typ [80]. Antikörper gegen Prionproteine aus Scrapie-Prionen binden auch die Infektiosität [41]. Das Prionprotein spielt also eine zentrale Rolle bei den deshalb auch so genannten [40] Prion-Krankheiten.

Viren können bei Prion-Krankheiten keine wesentliche Rolle spielen

Bei einigen Experimenten erwies sich das infektiöse Scrapie-Agens als so außerordentlich klein [58,87] und resistent gegen UV-Licht [3,9], daß Viren nach dem heutigen Stand unseres Wissens nicht die Träger der Infektiosität gewesen sein können. Dennoch kann grundsätzlich nicht ausgeschlossen werden, daß neben anderen auch die Möglichkeit einer Übertragung von Prion-Krankheiten durch Viren bestehen könnte. Entscheidender ist jedoch der Umstand, daß keines der zahlreichen bisher bekannten Indizien als Beweis gegen die Notwendigkeit einer Beteiligung von Viren bei der Krankheitsübertragung allgemein akzeptiert wurde. Solange die Ursache der Prion-Krankheiten als unverstanden gilt, bleiben gewisse Forschungskapazitäten und politische Entscheidungen blockiert. Aus der Verknüpfung einiger der oben beschriebenen Tatsachen folgt jedoch zwingend, daß Viren für die Übertragung und die Entwicklung der Prion-Krankheiten nicht erforderlich sind.

Seit Generationen gesunde Labormäuse ohne jeden Kontakt zu infektiösem Material wurden krank und infektiös, nachdem ihre Prionproteine gentechnisch so verändert wurden, daß sie denen bestimmter Gerstmann-Sträussler-Patienten entsprachen [53,54]. Wenn auch in diesem Fall Viren beteiligt sein sollten, dann müßten diese versteckt und normalerweise ohne jede erkennbare Auswirkung in jeder Maus schlummern. Sollten sie jedoch in jeder Maus stecken, dann könnten nicht als Auslöser, sondern lediglich als notwendige Voraussetzung für eine Infektion gelten. Wären aber die Viren bereits in jeder Maus vorhanden, dann wäre ihre Übertragung überflüssig. Viren können also nicht für die Krankheitsübertragung erforderlich sein.

Weil Mäuse ohne eigene Prionproteine nicht krank werden und vor allem die aufgenommene Infektiosität nicht vermehren [99], müßten "Scrapie-Viren" beim Eindringen in die Zellen, ihrer Vermehrung, oder beim Verlassen der Zellen auf Prionproteine angewiesen sein. Nun erkranken aber Infizierte mit zwei unterschiedlichen von ihren Eltern geerbten Prionproteintypen gar nicht oder höchstens viel später als Betroffene mit nur einer der beiden Prionproteinsorten an der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit [14,32,78]. Wenn zwei verschiedene Prionproteinformen die hypothetischen "Scrapie-Viren" bei der Übertragung und Entwicklung einer Prion-Krankheit unterstützen können, dann sollte ein Gemisch dieser Prionproteintypen dies ebenso gut können. Nur wenn die mutmaßlichen "Scrapie-Viren" auf mindestens zwei miteinander verbundene Prionproteine des selben Typs angewiesen wären und gleichzeitig das Zusammenwirken zwischen Viren und den Rezeptorkomplexen sehr schlecht funktionierte, könnte die Verminderung der Anzahl passender Proteinkomplexe die Inkubationszeit merklich verlängern. Es widerspräche jedoch dem Grundprinzip der Evolution, wenn Viren ihre eigene Vermehrung durch die Entwicklung schlecht angepaßter Strukturen behinderten. Viren können also auch bei der Entwicklung der Prion-Krankheiten nach der Infektion keine wesentliche Rolle spielen.

Prionproteine scheinen BSE wie Kristallisationskeime zu übertragen

Das Prionprotein besteht aus einer Kette von etwa 250 Aminosäuren [48,50,64], die sich normalerweise auf eine ganz bestimmte Weise zu einem Knäuel falten [56]. Für diese Aminosäurekette gibt es jedoch noch eine ganz andere Möglichkeit der Faltung [7,26,42,43]. Der Übergang von der normalen in die alternative Form wird durch verschiedene Mutationen des Prionproteingens [56] und durch die Anwesenheit bereits umgewandelter Prionproteine [62,80] erleichtert. Die Eigenschaften des alternativ gefalteten Prionproteins stimmen mit denen des BSE-Erregers überein.

Die veränderten Prionproteine können von körpereigenen Enzymen nicht oder kaum abgebaut werden [20,62,76,90]. Sie sind extrem hitzeresistent [18], säurefest [42] und selbst Fragmente von ihnen verklumpen zu Prionen [43] und sind infektiös [7]. Vermittelt durch deren eigene Prionproteine [11] werden Nervenzellen sogar durch kleine, den Aminosäuren 106-126 entsprechende Teile des Prionproteins getötet [11,30,38]. Anscheinend aktivieren sie ein Selbstmordprogramm der Zellen [37]. Vor allem aber bewirken die veränderten Prionproteine wie Katalysatoren oder Kristallisationskeime, die Umwandlung normaler oder bereits inaktivierter Prionproteine in die superstabile, gefährliche Form [62,80]. Aufgrund dieser bisher beispiellosen Eigenschaften können die veränderten Prionproteine die Prion-Krankheiten übertragen, ohne sich selbst zu vermehren.

Viren, Bakterien und Parasiten produzieren in ihren Opfern eine große Anzahl von Nachkommen. Diese gleichen weitgehend ihren Ahnen und ermöglichen dadurch eine eindeutige Identifikation der Krankheitsauslöser. Die infektiöse Form des Prionproteins verwandelt statt dessen als Kristallisationskeim bereits vorhandene normale Prionproteine in infektiöse Formen [62] mit eigenen, häufig etwas anderen Eigenschaften. Diese führen dann während der Inkubationszeit den Kristallisationsprozeß fort und am Ende sind die ursprünglichen Auslöser der Krankheit unter den vielen umgewandelten körpereigenen Prionproteinen nicht mehr auffindbar. Deshalb ist die Quelle der Infektion bei Prion-Krankheiten praktisch nicht direkt nachweisbar.

Das Kristallisationsmodell erklärt die Rätsel der Prionkrankheiten

Besonders gut aneinander haftende Formen veränderter Prionproteine bremsen den Kristallisationsprozeß, weil sie in großen Ablagerungen verschwinden und damit nicht mehr zur Ausbreitung der Krankheit im Körper beitragen können.

Jedes normale Prionprotein muß durch den direkten Kontakt mit einem bereits veränderten Molekül umgewandelt werden. Deshalb kann eine kleine Anzahl durch Mutationen entstandener oder von außen in den Körper gelangter infektiöser Prionproteine die Zahl der veränderten Prionproteine zunächst nur sehr langsam vergrößern. Mit dem Anteil der umgewandelten Prionproteine nimmt aber die Geschwindigkeit ihrer Vermehrung immer weiter zu. Dieser lawinenartige, exponentielle Krankheitsverlauf [83,86] erklärt die extrem langen Inkubationszeiten und die vergleichsweise kurze, durch Symptome gekennzeichnete Krankheitsphase. Die Inkubationszeiten sind außerdem sehr variabel, weil sie von der aufgenommenen Menge infektiöser Prionproteine sowie der Empfänglichkeit des Opfers abhängen und weil Unterschiede zwischen infizierenden und körpereigenen Prionproteinen das Umklappen der ersten körpereigenen drastisch verzögern können.

Bei aus vielen verschiedenen Komponenten aufgebauten Krankheitserregern ist die Wahrscheinlichkeit wesentlich größer als bei einem einzelnen kleinen Protein, daß sie von Antikörpern erkannt werden. Vor allem aber müssen Blutzellen einen Fremdkörper zerlegen und anderen Zellen des Immunsystems in kleinen Bruchstücken präsentieren, damit Antikörper produziert werden können. Dies ist bei den nicht abbaubaren Prionproteinen unmöglich. Selbst eine Impfung mit Antikörpern gegen veränderte Prionproteine könnte natürlich kein Abtöten der Prionproteine durch das Komplementsystem und nicht einmal ihr Verklumpen durch Antikörper bewirken. Für letzteres wären nämlich mehrere identische Bindungsstellen auf den veränderten Prionproteinen erforderlich.

Die erblichen Formen der Prionkrankheiten werden dominant vererbt, weil das Umklappen weniger durch Mutationen destabilisierter körpereigener Prionproteine für das Starten des katalytischen Kristallisationsprozesses ausreicht. Unterschiede zwischen den von Vater und Mutter ererbten körpereigenen Prionproteinen behindern aber ständig den Kristallisationsprozeß, da etwa in der Hälfte der Fälle zwei schlecht zueinander passende Prionproteine zusammentreffen. Außerdem scheint die Inkubationszeit der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit durch bestimmte Varianten des menschlichen Apolipoproteins E verkürzt bzw. verlängert zu werden [4]. Deshalb erreichen fast nur infizierte oder erblich belastete Individuen das Stadium erkennbarer Symptome, die von ihren Eltern identische Prionproteine [14,32,78] und eine bestimmte Form des Apolipoproteins E [4] geerbt haben. Infektiös sind aber alle infizierten Menschen und Tiere, in denen sich die veränderten Prionproteine vermehren.

Alle viralen und bakteriellen Krankheitserreger bestehen aus mehreren Komponenten und sind nur so stabil wie ihre jeweils schwächsten Bausteine sowie die relativ schwachen Verbindungen zwischen diesen Teilen. Einmal auseinandergerissen, finden die Einzelteile nicht mehr zu den komplexen funktionsfähigen Strukturen zusammen. Das Prionprotein ist wesentlich stabiler, weil es nur aus einem einzigen Molekül mit sehr festen Bindungen besteht.

Weil infektiöse Prionproteine im Organismus kaum zerstört werden, können sie unzählige Male versuchen, das erste körpereigene Prionprotein umzuwandeln. Theoretisch reicht deshalb schon ein einziges Prionprotein für eine Infektion aus und eine Übertragung zwischen verschiedenen Tierarten wird dadurch sehr erleichtert. Wenn infektiöse Prionproteine aus einer anderen Tierart stammen, benötigen sie für diese Initialisierung besonders viele Versuche. Im Gegensatz zu einer Infektion durch Viren oder Bakterien ist damit aber die Speziesbarriere endgültig überwunden.

Menschen nehmen über ihre Nahrung wesentlich weniger infektöse Prionproteine auf, als intensiv mit Schlachtabfällen gefütterte Tiere. Dies verlängert die Inkubationszeit [83], die bei einer Übertragung von Tieren auf Menschen wegen ihrer unterschiedlichen Prionproteine ohnehin besonders ausgedehnt ist. Bei direkt durch Produkte aus Rindern, Schweinen oder Schafen infizierten Menschen ist daher kaum damit zu rechnen, daß ihre Lebenszeit für die Entwicklung der ersten Symptome einer Creutzfeldt-Jakob-Krankheit ausreicht. Deshalb konnten Scrapie-Infektionen von Schafen auf Menschen früher höchst wahrscheinlich nicht bemerkt werden und blieben auch folgenlos. Infizierte sind aber infektiös, sobald in ihnen der Kristallisationsprozeß begonnen hat. Da ihre infektiösen Prionproteine menschlich sind, können sie die Krankheit in einem zweiten Schritt mit wesentlich kürzeren Inkubationszeiten an andere Menschen weitergeben. Zudem werden die infektiösen Prionproteine durch Blutspenden und Organtransplantationen erheblich effektiver als über die Nahrung übertragen [84,95,108,109]. Darum macht erst die moderne Medizin, durch Tiere infizierte Menschen zu gefährlichen Infektionsquellen und hilft bei der Überwindung von Artgrenzen in zwei Schritten.

Um krank zu werden, müssen infizierte Tiere eine bestimmte Menge infektiösen Materials aufgenommen haben. Da sich die Infektiosität im Tier mit der Zeit vermehrt, muß diese Menge um so größer sein, je später sie aufgenommen wird und je kürzer das Tier lebt. Schweine und Hühner leben einfach nicht lange genug, um krank werden zu können. Bei Rindern erleben fast nur ältere Milchkühe das Ende der Inkubationszeit. Deshalb können kleine nationale Unterschiede bei der durchschnittlichen Lebenszeit der Tiere, der Intensität des Kraftfuttereinsatzes, der Erfahrung mit der Diagnose und auch bei der Bereitschaft zur Meldung von Krankheitsfällen großen Einfluß auf die Zahl der bekannt werdenden Fälle haben. Wenn Landwirte keine Entschädigung für notgeschlachtete BSE-Rinder bekommen, werden sicherlich viele Tiere unmittelbar nach dem ersten Auftreten noch kaum wahrnehmbarer Verhaltensauffälligkeiten geschlachtet. Außerhalb der britischen Inseln ist es außerdem weniger wahrscheinlich, daß vor dem Verfütterungsverbot im Jahre 1989 ausschließlich britisches Kraftfutter verfüttert und damit die tödliche Dosis erreicht wurde. Aus der extrem geringen Zahl der offiziell in Deutschland gemeldeten BSE-Fälle kann daher nicht geschlossen werden, daß hier wesentlich weniger Kühe als in England infiziert sind. Deshalb dürfen Produkte aus deutschen Rindern nicht grundsätzlich als unbedenklich angesehen werden.

Es gibt Möglichkeiten zum Schutz gegen die Prion-Krankheiten

Menschen mit einer bestimmten Form des Apolipoproteins E [4] oder mit unterschiedlichen körpereigenen Prionproteinen sind relativ immun gegen den Ausbruch einer Prionkrankheit [14,78,101]. Die übrigen könnten sich wahrscheinlich durch den Farbstoff Kongorot und bestimmte sulphatierte Glycosaminoglycane wie z.B. Heparin vor dem Ausbruch der Krankheit schützen [25,34,79]. Diese binden Prionproteine und verlängern die Inkubationszeit. Wahrscheinlich hemmen sie die Kristallisation, indem sie die Kontaktaufnahme zwischen normalen und infektiösen Prionproteinen behindern. Bei scrapieinfizierten Hamstern [24,72] und Mäusen [31] verzögert auch Amphotericin B das Einsetzen der klinischen Symptome, obwohl es keinen Einfluß auf die Vermehrung der infektiösen Prionproteine zu haben scheint [72]. Voraussetzung für eine sinnvolle Behandlung wäre allerdings eine rechtzeitige Diagnose. Hierfür könnten in wenigen Jahren kommerzielle Antikörper-Tests zur Verfügung stehen [41,75].

Obwohl infizierte Menschen also nicht unbedingt an einer Prion-Krankheit sterben müssen, ist eine echte Heilung unmöglich. Deshalb nimmt mit jeder Infektion eines Menschen die Zahl der Infektionsquellen zu. Die Prion-Krankheiten müssen also vorbeugend bekämpft werden.

Weil infektiöse Prionproteine in Blutkonserven, Organtransplantaten und Nahrungsmitteln nicht unschädlich gemacht werden können, müßte in Spendern nach ihnen gefahndet werden. Solange auch dies nicht möglich ist, sollten Organtransplantationen von älteren in jüngere Menschen und besonders die Verwendung von Blut und Blutprodukten auf das absolut unvermeidliche Maß reduziert werden. Blut und Blutprodukte von verschiedenen Spendern dürfen außerdem nicht vermischt werden, weil dies das Infektionsrisiko dramatisch erhöht.

Da Prionkrankheiten von Tieren sehr wahrscheinlich auch auf Menschen übertragen werden können, müßten diese ebenso rigoros wie die für die menschliche Gesundheit als unbedenklich erachtete Schweinepest bekämpft werden. Dies wäre wesentlich einfacher, wenn der Handel mit Futtermitteln, Tieren und landwirtschaftlichen Produkten durch Einschränkung der umweltbelastenden Ferntransporte wieder regionalisiert würde. Die Vermeidung von Produkten aus bei infizierten Tieren besonders infektiösen Körperteilen und die üblichen Sterilisationsmaßnahmen können zwar Infektionen nicht verhindern, sie verlängern aber die Überlebenszeit. Weil das als Hauptursache für BSE anerkannte englische Kraftfutter bis 1989 auch von deutschen Rindern gefressen wurde und weiterhin an Schweine und Geflügel verfüttert werden darf, könnte sich zumindest für jüngere Menschen eine generelle Reduktion des Fleischverbrauches auszahlen.

Medizinische Geräte und tierische Rohstoffe für Nahrungsmittel, Medikamente und Kosmetika müßten so sterilisiert werden, daß auch infektiöse Prionproteine inaktiviert werden. Hierzu reichen sechsmolare Lösungen von Guanidiniumhydrochlorid bei 37°C oder 3 M Guanidiniumhydrochlorid bei 50°C [62] oder 30 Min. in Natriumhypochlorit mit 8250 ppm aktivem molekularen Chlor [98]. Auch durch dreiminütiges Kochen in 3% SDS [81,82,97], durch 15 Min. in 4 M Guanidinium Thiocyanat in Abwesenheit von Ethanol [76,85], durch hohe Konzentrationen von Ameisensäure [97], Trichloressigsäure [85,97] und Phenol [94], oder durch 30 Min. in 120°C heißem Wasserdampf im Anschluß an 1 Std. in 1 M NaOH [94] sollen infektiöse Prionproteine vollständig inaktiviert werden. Dabei ist allerdings zu berücksichtigen, daß verschiedene Prionproteine sehr unterschiedlich stabil sind [90]. Die in Experimenten mit bestimmten Erregern festgestellte Wirksamkeit einer Desinfektionsmaßnahme kann daher nicht einfach verallgemeinert werden. Außerdem ist die Inaktivierung nur dann dauerhaft wirksam, wenn sie wirklich vollständig war [62,85].

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