Roland Heynkes, 25.7.2006
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bibliographische Angaben |
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meine Zusammenfassung des Artikels |
bibliographische Angaben
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Paramithiotis,E.; Pinard,M.; Lawton,T.; LaBoissiere,S.; Leathers,V.L.; Zou,W.-Q.; Estey,L.A.; Lamontagne,J.; Lehto,M.T.; Kondejewski,L.H.; Francoeur,G.P.; Papadopoulos,M.; Haghighat,A.; Spatz,S.J.; Head,M.; Will,R.; Ironside,J.; O'Rourke,K.I.; Tonelli,Q.; Ledebur,H.C.; Chakrabartty,A.; Cashman,N.R. - A prion protein epitope selective for the pathologically misfolded conformation - Nature Medicine 2003 Jul; 9(7): 893-9
meine Zusammenfassung des Artikels
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In saurer Lösung nimmt bei rekombinantem (gentechnisch hergestelltem) Prionprotein der Anteil der ß-Faltblattstrukturen zu, die Proteine aggregieren stärker und man findet mehr Tyrosin auf der Proteinoberfläche. Die meisten Tyrosinreste gibt es in strukturell stärker fixierten carboxyterminalen zwei Dritteln des Prionproteins, wo auch dreimal jeweils zwei Tyrosine direkt nebeneinander vorkommen. Gleich zweimal gibt es bei Mensch, Maus, Hamster, Schaf und Rind im Prionprotein die Sequenz YYR, also zwei Tyrosine gefolgte von einem Arginin. Deshalb immunisierten die Autoren ein Kaninchen und eine Ziege mit entsprechenden Peptiden und erhielten tatsächlich polyklonale Antiseren, welche spezifisch PrPsc und nicht PrPc erkannten. Anschließend erzeugten sie nach Immunisierung von BALB/c-Mäusen mit CYYRRYYRYY-Peptiden monoklonale Antikörper. Sie fanden 10, die nicht nur YYR-Peptide banden, sondern spezifisch PrPsc der Maus-adaptierten Scrapiestämme ME7 und 139A, des Hamster-adaptiertenScrapiestammes 263K sowie aus natürlich infizierten Schafen und Rindern isoliertes PrPsc. Einige der monoklonalen Antikörper banden PrPsc bestimmter Spezies besser als das PrPsc anderer Spezies. Mit ihren monoklonalen Antikörpern erhielten die Autoren positive Signale von zwei klassischen und drei varianten Fällen von CJK sowie von einem GSS-Hirn-Homogenat, aber nicht von 12 Gehirnen aus Patienten mit anderen neurologischen Krankheiten.
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